MACAM-MACAM IMUNOGLOBULIN

Makalah Mikrobiologi                                 Dosen : Dian Kurniaty, ST.,M.si

MACAM-MACAM IMUNOGLOBULIN

OLEH:

NAMA : WA ODE RATNA MILANTI

                    NIM      : PWS.B.2014.1B.0030

YAYASAN PENDIDIKAN SOWITE

AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA RAHA

KABUPATEN MUNA

2014

KATA PENGANTAR

Puji dan syukur saya panjatkan kehadirat Allah SWT atas rahmat dan karunia-Nyalah sehingga penulisan makalah ini yang berjudul “Macam-Macam Immunoglobulin” dapat terselesaikan dengan baik tepat pada waktunya. Apapun yang saya sajikan semoga selalu bermanfaat bagi para pembacanya.

Saya juga mengucapkan terimah kasih bagi orang-orang yang telah berjasa membantu dalam pembuatan makalah ini karena berkat merekalah dapat terciptanya makalah ini, maka saya ucapkan terimah kasih kepada:

1.      Dosen pembimbing Mikrobiologi yang telah membimbing kami dalam mata kuliah ini.

2.      Orang tua yang telah memberikan fasilitas kepada kami sehingga mempermudah dalam pembuatan makalah ini.

3.      Teman-teman yang turut membantu dalam penyempurnaan makalah ini.

Saya menyadari bahwa laporan ini masih memiliki banyak kekurangan baik isi maupun teknik penulisan, untuk itu kritik dan saran sangat diperlukan untuk perbaikan.

Raha,         November 2014

                                                                                      Penulis

DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR  

DAFTAR ISI

BAB I   : PENDAHULUAN

1.1  Latar Belakang………………………………………………….……….                       

1.2  Rumusan Masalah……………………………………………………….

1.3  Tujuan Penulisan……………………………………………………………

  BAB II : PEMBAHASAN   

                2.1 Pengertian Immunoglobulin……………………………………………

                2.2  Macam-Macam Immunoglobulin………………….……………………   

 BAB III : PENUTUP

3.1  Kesimpulan………………………………………………………… .

3.2 Saran…………………………………………………………………                        

   DAFTAR PUSTAKA

BAB I

PENDAHULUAN

1.1        Latar Belakang

Untuk melawan benda asing, tubuh memiliki sistem pertahanan yang saling mendukung. Epidermis yang berfungsi sebagai pertahanan fisik, dibantu oleh air mata, sebum, ludah, dan getah lambung yang mengandung unsur pertahanan kimiawi.

Sistem pertahanan tubuh merupakan gabungan sel, molekul, dan jaringan yang berperan dalam resistensi terhadap bahan atau zat yang masuk kedalam tubuh. Jika bakteri pathogen berhasil menembus garis pertahanan pertama, tubuh melawan serangan dengan reaksi radang(inflamasi) atau reaksi imun yang spesifik. Reaksi yang dikoordinasikan sel-sel dan molekul-molekul terhadap banda asing yang masuk kedalam tubuh disebut respon imun. Sistem imun ini sangat diperlukan tubuh untuk mempertahankan keutuhannya terhadap bahaya yang dapat ditimbulakn oleh berbagai bahan atau zat dari lingkungan hidup.

Imunologi adalah ilmu yang mempelajari tentang imunitas atau kekebalan akibat adanya rangsangan molekul asing dari luar maupun dari dalam tubuh hewan atau manusia, baik yang bersifat infeksius maupun non infeksius. Pernyataan ini berkembang dengan pesat semenjak adanya pembuktian dari Edward Jenner.

Immunoglobulin adalah senyawa protein yang digunakan untuk melawan kuman penyakit (virus, bakteri, racun bakteri dll.), ada di dalam darah, orang sering menyebutnya antibodi. Setiap immunoglobulin (disingkat Ig) akan mengenali satu antigen (kuman penyakit) secara spesifik, artinya satu antigen dikenali satu antibodi spesifik. Ig diproduksi oleh sel darah putih yang disebut sel B atau lebih spesifik lagi sel plasma.  Fungsi sel-sel tersebut adalah untuk mengikat zat dalam tubuh yang dikenal sebagai antigen benda asing (seringkali protein pada permukaan bakteri dan virus). Pengikatan ini sangat penting dalam penghancuran mikroba yang membawa antigen tersebut.

1.2        Rumusan Masalah

1.2.1   Apa Pengertian Imunoglobulin?

1.2.2   Apa Saja Macam-Macam Imunoglobulin?

1.3        Tujuan Penulisan

1.3.1        Untuk mengetahui dan memahami tentang immunoglobulin

1.3.2          Untuk mengetahui macam-macam immunoglobulin dan fungsinya   masing-masing dalam tubuh manusia.

1.3.3   Untuk menambah  wawasan penulis tentang apa itu immunoglobulin  yang sebenarnya

                                            

BAB II

PEMBAHASAN

2.1  Immunoglobulin

                       

Immunoglobulin adalah senyawa protein yang digunakan untuk melawan kuman penyakit (virus, bakteri, racun bakteri dll.), terdapat dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Immunoglobulin termasuk kedalam kelompok glikoprotein yang mempunyai struktur dasar yang sama, terdiri dari 83-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast. Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Setiap immunoglobulin (disingkat Ig) akan mengenali satu antigen (kuman penyakit) secara spesifik, artinya satu antigen dikenali satu antibodi spesifik. Ig diproduksi oleh sel darah putih yang disebut sel B atau lebih spesifik lagi sel plasma.

                                    Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologik berlainan. Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000 dan rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain. Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain.

Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 rantai berat (H-chain) yang identik dan 2 rantai rinngan (L-chain) yang juga identik. Setiap rantai ringan terikat pada rantai berat melalui ikatan disulfida (S-S), demikian pula rantai berat satu dengan yang lain diikat dengan ikatan S-S. Molekul ini oleh enzim proteolitik papain dapat dipecah menjadi tiga fragmen, yaitu 2 fragmen yang mempunyai susunan sama terdiri atas H-chain dan L-chain, disebut fragmen Fab yang dibentuk oleh domain terminal-N, dan 1 fragmen yang hanya terdiri atas H-chain saja disebut fragmen Fc yang dibentuk oleh domain terminal-C. Fragmen Fab dengan antigen binding site, berfungsi mengikat antigen karena itu susunan asam amino di bagian ini berbeda antara molekul imunoglobulin yang satu dengan yang lain dan sangat variabel sesuai dengan variabilitas antigen yang merangsang pembentukannya. Sebaliknya fragmen Fc merupakan fragmen yang konstan. Fragmen ini tidak mempunyai kemampuan mengikat antigen tetapi dapat bersifat sebagai antigen (determinan antigen). Fragmen ini pulalah yang mempunyai fungsi efektor sekunder dan menentukan sifat biologik imunoglobulin bersangkutan, misalnya kemampuan imunoglobulin untuk melekat pada sel, fiksasi komplemen, kemampuan imunoglobulin menembus plasenta, distribusi imunoglobulin dalam tubuh dan lain-lain. Papain memecah imunoglobulin pada terminal asam amino di tempat iakatan S-S yang mengikat kedua rantai H satu dengan yang lain. Enzim proteolitik lain yaitu pepsin dapat memecah molekul imunoglobulin dibelakang ikatan S-S. Pemecahan ini mengakibatkan terbentuknya satu fragmen besar yang disebut F(ab’)2 yang mampu mengikat dan menggumpalkan antigen karena ia bersifat bivalen dan dapat membentuk lattice. Pepsin selanjutnya dapat memecah fragmen Fc menjadi beberapa bagian kecil. Bagian molekul imunoglobulin yang peka terhadap pemecahan oleh kedua enzim diatas disebut bagian engsel (hinge region). Kedua bentuk imunoglobulin, yaitu sIg dan Ig yang disekresikan hanya berbeda pada domain terminal-C: sIg memiliki bagian transmembran dan bagian intrasitoplasmik yang pendek.
Polimerisasi imunoglobulin terjadi pada IgM (pentamer atau heksamer) dan IgA (umumnya dimer). Polimerisasi kelas imunoglobulin ini bergantung pada rantai J (joining) dan banyaknya rantai J menentukan proporsi molekul IgM pentamer dibanding IgM heksamer. Rantai J membantu polimerisasi IgM dan IgA dengan cara ikat-silang disulfida pada sesidu cysteine yang terdapat pada domain C-terminal molekul IgM dan IgA yang disekresi

Rantai dasar imunoglobulin dapat dipecah menjadi beberapa fragmen. Enzim papain memecah rantai dasar menjadi 3 bagian, yaitu 2 fragmen yang terdiri dari bagian H dan rantai L. Fragmen ini mempunyai susunan asam amino yang bervariasi sesuai dengan variabilitas antigen. Fab memiliki satu tempat tempat pengikatan antigen (antigen binding site) yang menentukan spesifisitas imunoglobulin. Fragmen lain disebut Fc yang hanya mengandung bagian rantai H saja dan mempunyai susunan asam amino yang tetap. Fragmen Fc tidak dapat mengikat antigen tetapi memiliki sifat antigenik dan menentukan aktivitas imunoglobulin yang bersangkutan, misalnya kemampuan fiksasi dengan komplemen, terikat pada permukaan sel makrofag, dan yang menempel pada sel mast dan basofil mengakibatkan degranulasi sel mast dan basofil, dan kemampuan menembus plasenta.
Enzim pepsin memecah unit dasar imunoglobulin tersebut pada gugusan karboksil terminal sampai bagian sebelum ikatan disulfida (interchain) dengan akibat kehilangan sebagian besar susunan asam amino yang menentukan sifat antigenik determinan, namun demikian masih tetap mempunyai sifat antigenik. Fragmen Fab yang tersisa menjadi satu rangkaian fragmen yang dikenal sebagai F(ab2) yang mempunyai 2 tempat pengikatan antigen .

Fungsi Immunoglobulin

1. Meningkatkan antigen secara spesifik.
2. Memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mati.
3. Membantu imunitas melawan beberapa agen infeksi yang disebarkan melalui darah seperti bacteria, virus, parasit, dan beberapa jamur.
4. Memberi aktifitas antibody dalam  karena gamaglobulin mengandung sebagian besar antibody jaringan  serum.
5. Mengikat dan menghancurkan antigen, namun demikian pengikatan antigen tersebut kurang memberikan dampak yang nyata kalau tidak disertai fungsi efektor sekunder. Fungsi efektor sekunder yang penting adalah memacu aktivasi komplemen, di samping itu merangsang pelepasan histamine oleh basofil atau mastosit dalam reaksi hipersensitivitas tipe segera.

2.2 Macam-Macam Imunoglobulin

Antibodi disebut juga immunoglobulin (Ig) atau serum protein globulin, karena berfungsi untuk melindungi tubuh lewat proses kekebalan (immune). Ada lima macam immunoglobulin, yaitu IgG, IgM, IgA, IgE, dan IgD

Imunoglobulin G (Ig G.) disebut juga rantai – γ (gamma)

• Imunoglobulin G adalah divalen antigen. Antibodi ini adalah imunoglobulin yang paling sering/banyak ditemukan dalam sumsum tulang belakang, darah, lymfe dan cairan peritoneal. Ia mempunyai waktu paroh biologik selama 23 hari dan merupakan imunitas yang baik (sebagai serum transfer). Ia dapat mengaglutinasi antigen yang tidak larut. IgG adalah satu-satunya imunoglobulin yang dapat melewati plasenta.
• IgG mempunyai struktur dasar imunoglobulin yang terdiri dari 2 rantai berat H dan 2 rantai ringan L. IgG manusia mempunyai koefisien sedimentasi 7 S dengan berat molekul sekitar 150.000. Pada orang normal IgG merupakan 75% dari seluruh jumlah imunoglobulin.
• Imunoglobulin G terdiri dari 4 subkelas, masing-masing mempunyai perbedaan yang tidak banyak, dengan perbandingan jumlahnya sebagai berikut: IgG1 40-70%, IgG2 4-20%, IgG3 4-8%, dan IgG4 2-6%. Masa paruh IgG adalah 3 minggu, kecuali subkelas IgG3 yang hanya mempunyai masa paruh l minggu. Kemampuan mengikat komplemen setiap subkelas IgG juga tidak sama, seperti IgG3 > IgGl > IgG2 > IgG4. Sedangkan IgG4 tidak dapat mengikat komplemen dari jalur klasik (ikatan C1q) tetapi melalui jalur alternatif. Lokasi ikatan C1q pada molekul IgG adalah pada domain CH2.
• Sel makrofag mempunyai reseptor untuk IgG1 dan IgG3 pada fragmen Fc. Ikatan antibodi dan makrofag secara pasif akan memungkinkan makrofag memfagosit antigen yang telah dibungkus antibodi (opsonisasi). Ikatan ini terjadi pada subkelas IgG1 dan IgG3 pada lokasi domain CH3.
• Bagian Fc dari IgG mempunyai bermacam proses biologik dimulai dengan kompleks imun yang hasil akhirnya pemusnahan antigen asing. Kompleks imun yang terdiri dari ikatan sel dan antibodi dengan reseptor Fc pada sel killer memulai respons sitolitik (antibody dependent cell-mediated cytotoxicity = ADCC) yang ditujukan pada antibodi yang diliputi sel. Kompleks imun yang berinteraksi dengan sel limfosit pada reseptor Fc pada trombosit akan menyebabkan reaksi dan agregasi trombosit. Reseptor Fc memegang peranan pada transport IgG melalui sel plasenta dari ibu ke sirkulasi janin.

Imunoglobulin M disebut juga rantai –µ (mu)

• Imunoglobulin M ditemukan pada permukaan sel B yang matang. IgM mempunyai waktu paroh biologi 5 hari, mempunyai bentuk pentamer dengan lima valensi. Imunoglobulin ini hanya dibentuk oleh faetus. Peningkatan jumlah IgM mencerminkan adanya infeksi baru atai adanya antigen (imunisasi/vaksinasi). IgM adalah merupakan aglutinin yang efisien dan merupakan isohem- aglutinin alamiah. IgM sngat efisien dalam mengaktifkan komplemen. IgM dibentuk setelah terbentuk T-independen antigen, dan setelah imunisasi dengan T-dependent antigen.
• Imunoglobulin M merupakan 10% dari seluruh jumlah imunoglobulin, dengan koefisien sedimen 19 S dan berat molekul 850.000-l.000.000. Molekul ini mempunyai 12% dari beratnya adalah karbohidrat. Antibodi IgM adalah antibodi yang pertama kali timbul pada respon imun terhadap antigen dan antibodi yang utama pada golongan darah secara alami. Gabungan antigen dengan satu molekul IgM cukup untuk memulai reaksi kaskade komplemen.
• IgM terdiri dari pentamer unit monomerik dengan rantai μ dan CH. Molekul monomer dihubungkan satu dengan lainnya dengan ikatan disulfida pada domain CH4 menyerupai gelang dan tiap monomer dihubungkan satu dengan lain pada ujung permulaan dan akhirnya oleh protein J yang berfungsi sebagai kunci.

Imunoglobulin A (IgA) disebut juga rantai –α (alpha).

• Imunoglobulin A adalah antibodi sekretori, ditemukan dalam saliva, keringat, air mata, cairan mukosa, susu, cairan lambung dan sebgainya. Yang aktif adalah bentuk dimer (yy), sedangkan yang monomer (y) tidak aktif. Jaringan yang mensekresi bentuk bentuk dimer ini ialah sel epithel yang bertindak sebagai reseptor IgA, yang kemudian sel tersebut bersama IgA masuk kedalam lumen.
• Imunoglobulin ini melindungi selaput mukosa dari serangan bakteri dan virus. Ditemukan pula sinergisme antara IgA dengan lisozim dan komplemen untuk mematikan kuman koliform. Juga kemampuan IgA melekat pada sel polimorf dan kemudian melancarkan reaksi komplemen melalui jalan metabolisme alternatif.
• Tiap molekul IgA sekretorik berbobot molekul 400.000 terdiri atas dua unit polipeptida dan satu molekul rantai-J serta komponen sekretorik. Sekurang-kurangnya dalam serum terdapat dua subkelas IgA1 dan IgA2. Terdapat dalam serum terutama sebagai monomer 7S tetapi cenderung membentuk polimer dengan perantaraan polipeptida yang disintesis oleh sel epitel untuk memungkinkan IgA melewati permukaan epitel, disebut rantai-J. Pada sekresi ini IgA ditemukan dalam bentuk dimer yang tahan terhadap proteolisis berkat kombinasi dengan suatu protein khusus, disebut Secretory Component yang disintesa oleh sel epitel lokal dan juga diproduksi secara lokal oleh sel plasma.

Imunoglobulin D (Ig D) disebut juga rantai –δ (delta)

• Imunoglobulin D ini berjumlah sedikit dalam serum. IgD adalah penenda permukaan pada sel B yang matang. IgD dibentuk bersama dengan IgM oleh sel B normal. Sel B membentuk IgD dan IgM karena untuk membedakan unit dari RNA.
• Konsentrasi IgD dalam serum sangat sedikit (0,03 mg/ml), sangat labil terhadap pemanasan dan sensitif terhadap proteolisis. Berat molekulnya adalah 180.000. Rantai δ mempunyai berat molekul 60.000 – 70.000 dan l2% terdiri dari karbohidrat. Fungsi utama IgD belum diketahui tetapi merupakan imunoglobulin permukaan sel limfosit B bersama IgM dan diduga berperan dalam diferensiasi sel ini.

ImunoglobulinE (IgE) disebut juga rantai –ε (epsilon)

• Imunoglobulin E ditemukan sedikit dalam serum, terutama kalau berikatan dengan mast sel dan basophil secara efektif, tetapi kurang efektif dengan eosinpphil. IgE berikatan pada reseptor Fc pada sel-sel tersebut. Dengan adanya antigen yang spesifik untuk IgE, imunoglobulin ini menjadi bereaksi silang untuk memacu degranulasi dan membebaskan histamin dan komponen lainnya sehingga menyebabkan reaksi anaphylaksis. IgE sangat berguna untuk melawan parasit
• Didalam serum ditemukan dalam konsentrasi sangat rendah. IgE apabila disuntikkan ke dalam kulit akan terikat pada Mast Cells dan Basofil. Kontak dengan antigen akan menyebabkan degranulasi dari Mast Cells dengan pengeluaran zat amin yang vasoaktif. IgE yang terikat ini berlaku sebagai reseptor yang merangsang produksinya dan kompleks antigen-antibodi yang dihasilkan memicu respon alergi Anafilaktik melalui pelepasan zat perantara.
• Pada orang dengan hipersensitivitas alergi berperantara antibodi, konsentrasi IgE akan meningkat dan dapat muncul pada sekresi luar.
• Dihasilkan pada saat respon alergi seperti asma dan biduran. Peranan IgE belum terlalu jelas.IgE berukuran sedikit lebih besar dibandingkan dengan molekul IgG dan hanya mewakili sebagian kecil dari total antibodi dalam darah. Daerah ekor berikatan dengan reseptor pada sel mast dan basofil dan, ketika dipicu oleh antigen, menyebabkan sel-sel itu membebaskan histamine dan zat kimia lain yang menyebabkan reaksi alergi.
• Regio Fc dari IgE terikat pada reseptor pada permukaan sel mast dan basofil. IgE yang terikat ini bertindak sebagai reseptor antigen yang menstimulasi produksinya sehingga terbentuk kompleks antigen-antibodi yang memicu terjadinya respon alergi tipe cepat (anafilaksis) melalui pelepasan mediator. Pada orang dengan hipersensivitas alergi yang diperantarai antibodi tersebut, IgE meningkat dengan cepat dan IgE dapat terdapat pada sekresi eksternal. IgE serum juga meningkat secara tipikal selama infeksi cacing.

BAB III

PENUTUP

3.1  Kesimpulan

Antibodi atau Immunoglobulin merupakan sistem pertahanan tubuh lapis ketiga yang bersifat spesifik. Fungsinya adalah merespon antigen yang dihasilkan oleh mikroorganisme parasit yang masuk ke dalam tubuh mahluk hidup.

Berikut adalah bermacam-macam jenis Immunoglobulin

·         Immunoglobulin G ( Ig G )  merupakan satu-satunya immunoglobulin yang mampu melewati plasenta. Immunoglobulin ini berfungsi dalam kekebalan pasif dari ibu kepada anaknya untuk pertahanan utama untuk bayi pada minggu-minggu pertama dalam kehidupannya ( dari kolustrum)

·          Immunoglobulin M ( Ig M ) merupakan  Disintesis pertama kali sebagai stimulus terhadap antigen dan immunoglobulin ini tidak dapat melalui plasenta

·          Immunoglobulin A ( Ig A ), ditemukan dalam sekresi eksternal. Contoh pada mukosa saluran nafas, intestinal, urin, genital, saliva, air mata dll. Dapat menetralisir virus dan menghalangi penempelan bakteri pada sel epithelium.

·           ImmunoglobulinD ( Ig D ), melekat pada permukaan luar sel limfosit B.  Berfungsi sebagai reseptor antigen sel limfosit B dan penting bagi aktivitas sel limfosit B tersebut.

·          Immunoglobulin E ( Ig E ), disekresikan oleh sel plasma di kulit, mukosa dan tonsil. Mengakibatkan sel melepaskan histamin dan berperan dalam reaksi alergi

3.2     Saran

                    Saya berharap semoga dengan hadirnya makalah ini dapat menambah   wawasan bagi para pembaca,dan merupakan tambahan referensi untuk ilmu pengetahuan khususnya tentang immunoglobulin. Untuk itu saya mengharapkan kritik dan saran yang sifatnya membangun demi kesempurnaan makalah ini.

DAFTAR PUSTAKA

http://allergycliniconline.com/2013/12/09/fungsi-dan-struktur-imunoglobulin/

http://oryza-sativa135rsh.blogspot.com/2010/06/struktur-dan-fungsi-imunoglobulin.html