MACAM-MACAM IMMUNOGLOBULIN

BAB I

PENDAHULUAN

1.1    Latar belakang

Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000 dan rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain.

Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Imunoglobulin termasuk dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur dasar sama, terdiri dari 82-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut.

2.2    Tujuan

·           Untuk mengetahui dan memahami tentang macam macam immunoglobulin dan klasifikasinya.

·           Untuk menambaha wawasan penulis tentang apa itu immunoglobulin  yang sebenarnya .

BAB II

PEMBAHSAN

2.1   Pengertian Imunoglobulin

Immunoglobulin atau antibody adalah sekelompok  glikoprotein yang terdapat dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Immunoglobulin termasuk kedalam kelompok glikoprotein yang mempunyai struktur dasar yang sama,terdiri dari 83-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast. Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologik berlainan.

Molekul antibody mempunyai dua fungsi yaitu :

1.        Meningkatkan antigen secara spesifik

2.        Memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mati

3.        Membantu imunitas melawan beberapa agen infeksi yang disebarkan melalui darah seperti bacteria, virus, parasit, dan beberapa jamur

4.        Memberi aktifitas antibody dalam  karena gamaglobulin mengandung sebagian besar antibodyàjaringan  serum

5.        Mengikat dan menghancurkan antigen, namun demikian pengikatan antigen tersebut kurang memberikan dampak yang nyata kalau tidak disertai fungsi efektor sekunder. Fungsi efektor sekunder yang penting adalah memacu aktivasi komplemen, di samping itu merangsang pelepasan histamine oleh basofil atau mastosit dalam reaksi hipersensitivitas tipe segera

2.2    Struktur Imunoglobulin

Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain. Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain.

Enzim pepsin memecah unit dasar imunoglobulin tersebut pada gugusan karboksil terminal sampai bagian sebelum ikatan disulfida (interchain) dengan akibat kehilangan sebagian besar susunan asam amino yang menentukan sifat antigenik determinan, namun demikian masih tetap mempunyai sifat antigenik. Fragmen Fab yang tersisa menjadi satu rangkaian fragmen yang dikenal sebagai F(ab2) yang mempunyai 2 tempat pengikatan antigen

2.3   Klasifikasi Imunoglobulin

Pada manusia dikenal 5 kelas immunoglobulin,tiap kelas mempunyai perbedaan fisik, tetpai pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologic berlaianan.

         

   Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi dua sub kelas yakni :

a.         Ada lima kelas Imunoglobulin manusia yaitu: IgG, IgM, IgA, IgE dan IgD.

b.        Perbedaan antara kelas tersebut bergantung pada perbedaan diantara rantai beratnya. Perbedaan ini disebut: Isotip.

c.         Rantai berat IgG ditandai dengan rantai gama IgM disebut rantai M4, IgA rantai Alfa, IgE rantai Epsilon, dan IgD rantai Delta.

d.        Struktur dasar immunoglobulin terdiri dari 12 gugusan yang masing-masing dibentuk dari kira-kira 110 asam amino. Tiap rantai berat dibentuk oleh 4 (empat) gugusan serupa itu dan tiap rantai ringan dibentuk oleh 2 (dua) gugusan tersebut.

e.         Kemampuan suatu molekul antibodi untuk bergabung dengan antigen tergantung pada suatu tempat yang disebut: tempat pengikatan antigen (Fab). Di sini suatu sekuens asam amino tertentu membentuk konfigurasi yang merupakan pasangan dari konfigurasi antigen.

f.         Sekuens ini berbeda pada masing-masing antibodi dengan spesifitas. Sendiri-sendiri dan ditentukan oleh gen-gen variabel. Gugusan variabel pada rantai ringan dan berat disebut VL dan VH. Tiap-tiap daerah ini mengandung bagian-bagian yang mempunyai asam amino yang lebih bervariasi daripada yang lain. Daerah ini disebut daerah hiper variabel dan merupakan tempat pengikatan antigen.

g.        Bagian lain dari molekul antibodi tersebut mengandung sekuens satu sama lain. Daerah-daerah tetap ini pada tiap-tiap molekul dari kelas antibodi mana pun, baik pada rantai ringan maupun berat, Cl maupun CH. Gugusan tetap ini menentukan aktivitas biologik tertentu dari molekul tersebut

2.4  Macam  Immunoglobulin

imunoglobulin sebagai rantai panjang  tiap kelas mempunyai berat molekul,masa paruh, dan aktivitas biologic yang berbeda.

1.    Immunoglobulin G ( IgG )

• Merupakan antibodi dominan pada reaksi skunder dan menyusn pertahanan yang penting melawan bakteri dan virus. IgG merupakan satu- satunya antibody yang dapat melintasi plasenta. Oleh karena itu merupakan immunoglobulin yang palinyg di temukan pada bayi yang baru lahir.
• IgG mempunyai struktur dasar immunoglobulin yang terdiri dari dua rantai berta H dan dua rantai ringan L. IgG rantai berat H yang dihubungkan oleh ikatan sulfida, oleh karena itu imonoglobulin ioni mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang identik maka disebut bivalen.
• IgG manusia mempunyai koefisien sedimentasi 7 S dengan berat molekul sekitar 150.000. Pada orang normal IgG merupakan 75% dari seluruh jumlah immunoglobulin.
• IgG mempunyai empat subkelas,masing masing mempunyai perbedaan yang tidak banyak dengan perbandingan jumlah sebagai berikut :

-       IgG1 dengan jumlah 40-70%

-       IgG2 dengan jumlah 4-20%

-       Igg3 dengan jumlah 4-8%

-       IgG4 dengan jumlah 2-6%

• masa paruh IgG adalah 3 minggu kecuali subkelas IgG3 yang hanya mempunyai masa paruh satu minggu. Kemampuan meningkat komplemen setiap subkelas juga tidak sama  seperti IgG3> IgG1 > igG2 > IgG4.sedangkan IgG4 tidak dapat mengikat komplemen dari jalur klasik tetapi melalui jalur internal.

2.      Immunoglobulin M ( IgGn M )

• Antibodi  berukuran paling besar mrupakan immunoglobulin yang dproduksi pada awal respon imunitas primer
• igN terdapat pada semua permukaan sel B yang belum aktif dan tersusun atas lima unit L2 ( masing masing hamper sama IgG) dan satu molekul rantai J (joining)
• berat molekul 900.000 yang mempunyai total selurpuluh tempat pengikatan antigen yang identik oleh karena itu disebut bervalensi 10.
• Merupakan immunoglobulin yang paling efisien dalam proses aglutinasi dan reksi antigen – antibody lainya serta penting juga dalam pertahanan melawan bakteri dan virus.
• Menunjukan afinitas yang rendah terhadap antigena dengan determinan tunggal (hapten)
• IgM merupakan 10% dari seluruh jumlah immunoglobulin dengan koefisien sedimen 19 S dan berat molekul 850.000-1000.000. molekul ini mempunyai 12% dari beratnya karbohidrat.
• Antibidi IgM adalah antibody yany pertama kali timbul pada respon imun terhadap antigen dan antibody yangt utama pada golongan darah secara utama.

3.      Immunoglobulin A ( IgA )

• Immunoglobulin dengan rantai berat Alfa, terdapat pada cairan tubuh dan permukaan organ sekresi, konsentrasi tinggi pada mukosa saluran pernapasan dan pencernaan (saluran yang sering terpapar mikroorganisme) dan juga terdapat pada air mata, kolostrum dan susu ibu. IgA berfungsi sebagai alat pertahanan pertama terhadap invasi mikroorganisme
• Merupakan kelas Ig kedua terbanyak dalam serum  dan juga merupakan imunoglubulin utam pda hasil sekresi misalnya susu, saliva dan air mata serta sekresi traktus respiratorius ,intestinal dan genital.
• Fungsi immunoglobulin ini melindumgi membran mukosa dari serangan bakteri dan virus. Kehadiranya dalam kolostrum dapat membantu system imun bayi yang baru lahir.membatasi absorbs antigen yang berasal dari makanan.
• Tiap molekul IgA (berat molekul 400.000) terdiri dari dua unit H2 L2 dan satu molekul yang terdiri atas rantai J dan component sekresi.
• Bebrapa IgA  terdapat dalam serum sebagai monomer dalam H2 L2  terdapat dua sub kelas yaiyu : IgA1 dan IgA2’.

4.      Immunoglobulin  D (IgD)

• IgD merupakan immunoglobulin yang terendah dalam tubuh dibanding dengan immunoglobulin lain.
• Konsentrasi IgD dalam serum kira-kira 3 – 50 µg per mil serum.
• Molekul IgD juga terdapat pada membran limphosit B bersama dengan IgM monomer dan berperan dalam diferensiasi sel B.
• Aktifitas biologik molekul-molekul IgE umumnya tidak jelas, tapi kadang-kadang aktifitasnya berhubungan dengan IgD, contohnya terhadap penicillin, toksin diftei dan autoantibody tertentu.
• IgD tidak dapat melewati plasenta dan tidak dapat pada serum tali pusat.

5.      Immunoglobulin E (IgE)

• Immunoglobulin yang bertanggung jawab terhadap reaksi hipersensifitas, diantaranya reaksi atopik dan anafilaktik. Biasanya ditemukan dalam jumlah tinggi pada pasien akibat hipersensitifitas, misalnya: asma, bronchiale, renitis, eksem, dll. IgE dibentuk secara lambat, berfungsi di luar sirkulasi dalam keadaan aktif terikat dengan sel khusus, sehingga tak berkeliling mencari antigen, tapi menunggu antigen datang ke tempat terikat. Satuan dari IgE adalah nanogram/ml.
• Mengandung 2 (dua) rantai ringan kapa atau lamda dan 2 (dua) rantai berat epsilon.
• Berat molekulnya 190.000 Dalton dan mempunyai empat gugus tetap.
• IgE terdapat dalam serum manusia dalam konsentrasi rendah sekali, kira-kira 10 ng/dl^-1.

BAB III

PENUTUP

3.1 Kesimpulan

Imunoglobilin merupakan sekumpulan glikoprotein yang terdapat didalam serum atau zat cair yang terdapat pada tubuh setiap mamalia yang mempunyai struktur dasar sama terdiri dari82%-96% polipeptida dan 4-8% karbohidrat.

Macam-macam Immunoglobulin :

• Immunoglobulin A
• Immunoglobulin E
• Immunoglobulin M
• Immunogloblulin D
• Immunoglobulin G

3.2 saran

Penulis mengharapkan,semoga dengan hadirnya makalah ini dapat menambah wawasan bagi para pembaca,dan merupakan tambahan referensi untuk ilmu pengetahuan khususnya tentang macam-macam imunoglobulin. Untuk itu penulis mengharapkan kritik dan saran yang sifatnya membangun demi kesempurnaan makalah ini.

DAFTAR PUSTAKA

v  A.Rantam, Fedik. 2003. Metode Imunologi. Airlangga University Press. Surabaya.

v  http://www.sodiycxacun.web.id/2010/01/klasifikasi-antibodi.html

v  http://www.4lifetransferfactormakassar.com/index.php/sistem-imun/fungsi-sistem-imun

MAKALAH MIKROBIOLOGI                                

DOSEN : DIAN KURNIATY, ST.,M.Si

MACAM-MACAM IMMUNOGLOBULIN

OLEH:

                                    NAMA            : NURLIANA

                                    NIM                : PWS.B.2014.1B.0017

YAYASAN PENDIDIKAN SOWITE

AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA RAHA

KABUPATEN MUNA

2014

 

KATA PENGANTAR

Puji syukur atas kehadirat Allah SWT, yang telah memberikan rahmat dan hidayah-Nya kepada kami, sehingga kami dapat menyelesaikan makah ini dengan baik yang berjudul “ Macam-Macam Immunoglobulin”.

            Penyusunan makalah ini juga tidak lepas dari dukungan teman-teman serta dosen kami. Sehingga makalah ini terselesaikan dengan tepat waktu.

            Makalah ini masih jauh dari kesempurnaan. Oleh karna itu, kritik dan saran yang bersifat membangun sangat kami harapkan demi kesempurnaan makalah ini.

Raha,         November 2014

                                                                                                   Penulis

	i

 

DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR………………………………………………….……….  i  

DAFTAR ISI………………………………………………….………................  ii

BAB I   : PENDAHULUAN………………………………………….……….....1

1.1    Latar Belakang………………………………………………….……….........1

1.2    Tujuan…………………………………………………………………...........1

BAB II : PEMBAHASAN………………………………………….………..........2 

2.1   PENGERTIAN IMUNOGLOBULIN……………………….………...........2   

2.2    STRUKTUR IMUNOGLOBULIN……………………….…....……..........2  

2.3     KLASIFIKASI IMUNOGLOBULIN……………………….………..........4

2.4     MACAM-MACAM IMUNOGLOBULIN………………….....……..........5

 BAB III PENUTUP………………………………………………….……….....11

3.1    Kesimpulan………………………………………………………….............11

3.2  Saran…………………………………………………………………............11

DAFTAR PUSTAKA

	ii